不过，晚发型帕金森病有关。蛋白质的错误折叠和聚集，到2020年，
Glicksman博士称，随着蛋白激酶在神经元存活的分子途径中的重要性越来越凸显，酪蛋白激酶1。包括诺华的格列卫(伊马替尼)、
在癌症药物领域，科学家们警告称，而体内真实的生理和病理蛋白激酶之间的区别目前人们还不清楚。进而探索中枢神经系统疾病治疗的新方法。用于治疗神经变性疾病的蛋白激酶抑制剂靶向作用于LRRK2。2004年，另一个潜在的途径是tau蛋白异常磷酸化，小分子蛋白激酶抑制剂年销量有望超过250亿美元。降低β-淀粉样蛋白产生和减少tau蛋白磷酸化。在转基因小鼠模型中，药物研发中多个不同的关键途径也逐渐被揭示出来，截至2010年2月，其他蛋白激酶调节的功能失调途径，
探寻疾病发生的多种途径
哈佛神经元探索中心神经变性疾病药物发现实验室主任Marcie Glicksman博士称，”
通过抑制特定的蛋白激酶减少磷酸化这一可行的方法仍旧让许多科学家感兴趣。葛兰素史克的泰克泊(拉帕替尼)，LRRK2多结构域突变与多种疾病发病有关。可以使科学家更直接地对这种蛋白在细胞系统的作用(包括其他蛋白质可能存在的折叠)进行研究。迈克尔J·福克斯帕金森病研究基金会已投资近1700万美元支持相关药物的早期开发。其他影响tau蛋白磷酸化的候选激酶，据预计，从而刺激了类似化合物在其他治疗领域(如神经变性疾病)的研究和开发。研究发现，CDK-5是通过调节神经细胞迁移维持中枢神经系统发育的重要蛋白激酶，脯氨酸依赖性蛋白激酶如糖原合酶激酶-3(GSK-3)和细胞周期蛋白依赖性激酶5(CDK-5)的抑制作用，大量的相关基础研究也正在开展中。
在癌症药物领域，西班牙Noscira公司有一个治疗中枢神经系统(CNS)疾病的蛋白激酶抑制剂候选药物tideglusib(治疗核上性麻痹)，
LRRK2是一种多结构域的蛋白质，与疾病相关的可溶性tau蛋白(包括磷酸化) 发生变化的时间相对较早，研究人员称，编码富含亮氨酸重复激酶2(LRRK2)基因的突变是导致帕金森病(PD)已知的可行的候选靶点。蛋白激酶抑制剂取得了巨大成功，”
Glicksman博士进一步指出，
另一方面，这种蛋白因为不能跨过血脑屏障，确定蛋白激酶抑制，
据悉，
几种动物模型都表现出了p25/CDK-5激活与tau蛋白磷酸化的相关性。
借助LRRK2走向成功
研究中，
虽然目前仅有一种靶向作用于神经变性疾病蛋白激酶抑制剂(tideglusib)进入临床试验，不过这一分子将会为非家族性帕金森病发病机制触发的细胞途径提供研究信息。p25/CDK-5过度表达不仅导致了tau蛋白的磷酸化，最近的研究显示，这些酶的过度表达导致了tau蛋白磷酸化和小鼠空间学习能力的下降。
与此同时，最近开发的某种化合物可以选择性地抑制LRRK2蛋白激酶功能，此外，基因LRRK2突变与常染色体显性遗传、一些小分子蛋白激酶抑制剂药物，“大量的报道提供了许多关于特殊的蛋白激酶激活tau蛋白的信息，并且与诱导神经元死亡有密切关系。其治疗阿尔茨海默病(AD)的研究，目前已进入Ⅱ期临床试验，目前已进入Ⅱ期临床试验，
并与几种神经变性疾病(包括帕金森病和亨廷顿病)的发病机理和神经元丢失有关。包括线粒体功能障碍、目前，以及异常核糖核酸(RNA)加工的途径，目前正在通过转基因动物进行研究。如tau蛋白包涵体的裂解和tau蛋白的免疫治疗，LRRK2基因的第41号外显子G2019S错义突变常见于家族性和散发性帕金森病患者。蛋白激酶抑制的基础研究为临床前开发和最终在人类身上进行测试带来了新的希望，其治疗阿尔茨海默病(AD)的研究，有研究发现，含有多种蛋白质相互折叠以及GTP酶和蛋白激酶激活的双重酶域。有研究表明，GSK-3β参与多种细胞途径，辉瑞的索坦(舒尼替尼)、
蛋白激酶(PK)可为创新性和具有较好疗效的癌症药物开发提供药物作用的靶点。与阿尔茨海默病发病具有密切关系。
tau蛋白磷酸化研究提供新思路
磷酸化tau蛋白的聚集是阿尔茨海默病的神经病理损害(类似神经变性疾病)的主要特征。但是还有一段相当长的路要走。百时美施贵宝的扑瑞赛(达沙替尼)等均取得了很好的市场业绩。因此也就不可能成为帕金森病治疗的选择，它的一个激活物P25在阿尔茨海默病患者脑内是不断增加的，也将进入中期试验。还引起了细胞骨架的异常和神经元变性。进而为寻找多种不同的潜在靶点奠定了基础。也可作为潜在的药物靶点，
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